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对固氮酶的新见解

P.N.F.Thoneley   

  • 出版日期:1994-02-26 发布日期:1994-02-26

  • Published:1994-02-26 Online:1994-02-26

摘要: <正> 光合成和氮的固定是人类食物来源的两个基本生命过程。荣获诺贝尔奖的紫色细菌绿色红假单胞菌(Rhodopseudomonas viridis)的反应中心结构大大增强了对光合成的理解。现在在该刊物第533页Kim和Rees揭示了维涅兰德固氮菌固氮酶中钼铁蛋白2.7A分辨率的晶体结构,并在它的结构组成和光合反应中心之间,鉴别出五种类似物(两类亚基;单方向电子转移;被包埋的可还原的底物位点;分开的质子和电子转移途径;与光采集和三磷酸腺苷水解相偶联的无效能量)。他们还提出了一个钼铁蛋白与进行电子转移和能量转导(三磷酸腺苷水解)的铁蛋白的联接模式。Rees研究小组最近解析了这种蛋白质的结构(2.9分辨率)。

关键词: 固氮酶:8023, 电子转移:3503, 钼铁蛋白:3019, 辅因子:1936, 维涅兰德固氮菌:1733, 光合反应中心:1350, 光合成:1273, 红假单胞菌:1251, 原子簇:1190, 分辨率:1024