工程菌酯酶B1的纯化及性质研究

工程菌酯酶B1的纯化及性质研究

薛庆节;闫艳春;姜红霞;刘萍萍;解秀萍;张洁

山东农业大学生命科学学院,山东农业大学生命科学学院,山东农业大学生命科学学院,山东农业大学生命科学学院,山东农业大学生命科学学院,山东农业大学生命科学学院泰安271018

出版日期:2005-02-26 发布日期:2005-02-26
基金资助:
山东省自然科学基金资助项目 (Y98D160 64 )

Published:2005-02-26 Online:2005-02-26

摘要/Abstract

摘要： 工程菌酯酶B1降解酶经硫酸铵分级沉淀、DEAE SepharoseCL 6B离子交换柱层析、SephadexG 1 5 0凝胶过滤 ,得到了分离纯化 ,SDS PAGE鉴定为单一组分。经 1 2 .5 %SDS PAGE法测得分子量约为 5 6KD ,提纯倍数为33.3,收率为 1 7.9%,比活力为 74 .7U/mg。该酶的最佳作用条件是 37℃ ,pH =7.0 ,该酶作用于α 乙酸萘酯的Km为1 .35× 1 0 -3 mM ,Vmax为 2 .7× 1 0 4μ/ml。酶在pH6～ 9范围内较稳定 ,重金属Cu2 + 对该酶具有明显的促进作用 ,而SDS对酶具有抑制作用 ,对有机磷农药对硫磷 (1 6 0 5 )的降解率在 90min内达 91 .5 %。

薛庆节;闫艳春;姜红霞;刘萍萍;解秀萍;张洁. 工程菌酯酶B1的纯化及性质研究[J]. .

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