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酸性α-淀粉酶的分离纯化与酶学性质研究

胡元森;潘涛;李翠香;   

  1. 河南工业大学生物工程学院;河南工业大学粮油重点实验室与工程中心;
  • 出版日期:2010-03-26 发布日期:2010-03-26
  • 基金资助:
    河南工业大学博士基金项目(150026)

  • Published:2010-03-26 Online:2010-03-26

摘要: 纯化了枯草芽胞杆菌xm-1菌株酸性α-淀粉酶,并对其酶学性质进行了研究。通过硫酸铵沉淀和Sephadex G-75凝胶层析将酸性α-淀粉酶粗酶液纯化了32.5倍,活力回收率为10.0%。酶性质测定结果表明,该酸性α-淀粉酶分子量约为60kD,最适反应温度为45℃、最适作用pH5.0,该酶在pH3.4-6.0下稳定,高温耐受性差。Cu2+、Zn2+、EDTA对酶有不同程度的抑制作用,Ca2+和Mn2+对酶具有较强的激活作用。

关键词: 酸性α-淀粉酶, 蛋白纯化, 酶学性质